Sem Título

Palavras horizontais

1. A conformação de uma proteína é estabilizada por interações (7) _______________ . Para todas as proteínas de todos os organismos, as interações (7) _______________ são especialmente importantes para o enovelamento das cadeias polipeptídicas em suas estruturas secundárias e terciárias. A associação de múltiplos polipeptídeos para formar estruturas quaternárias também tem como base estas interações (7) _______________. (6)
3. Grupos polares normalmente podem formar (12) _______________ com a água, e, por isso, são solúveis em água. (22)
5. As interações (11) _______________ são importantes na estabilização da conformação: o interior de uma proteína geralmente é um núcleo altamente empacotado de cadeias laterais de aminoácidos (11) apolares. (12)
7. O pH característico no qual a carga elétrica final é zero é chamado de ponto (2) _______________. (11)
9. A (1) _______________ é prontamente oxidada para formar um aminoácido dimérico ligado de modo covalente chamado cistina, no qual duas moléculas ou resíduos de (1) _______________ são ligadas por uma ligação dissulfeto. Os resíduos ligados a dissulfetos são fortemente hidrofóbicos (apolares). (8)
11. Em eucariotos, as ligações (8) _______________ são encontradas, principalmente, em proteínas secretadas, extracelulares (p. ex., o hormônio insulina). As ligações (8) _______________ também são incomuns em proteínas de bactérias. Entretanto, bactérias termofílicas, assim como arquibactérias, geralmente apresentam várias proteínas com ligações (8) _______________, que as estabilizam. Presumivelmente, isso é uma adaptação para a vida a altas temperaturas. (10)
13. (4) _______________ : sistemas aquosos que tendem a resistir a mudanças de pH quando pequenas quantidades de ácido (H+) ou base (OH– ) são adicionadas. (7)

Palavras verticais

2. Quanto mais forte a tendência de (5) _______________ um próton, mais forte será o ácido e mais baixo será o seu pKa. (9)
4. Em geral, a conformação proteica de (10) _______________ mais baixa (i.e., de conformação mais estável) é aquela com o número máximo de interações fracas. (13)
6. Aproximadamente 200 a 460 kJ/mol são necessários para quebrar uma ligação (9) _______________ simples, enquanto interações (8) _______________ podem ser rompidas com apenas 0,4 a 30 kJ/mol (9)
8. Os aminoácidos variam em suas propriedades acido-básicas e têm curvas de titulação características. Aminoácidos monoamino monocarboxílicos (com grupos R não ionizáveis) são ácidos dipróticos em pH baixo e existem em várias formas (6) _______________ diferentes à medida que o pH aumenta. Aminoácidos com grupos R ionizáveis têm espécies (6) _______________ adicionais, dependendo do pH do meio e do pKa do grupo R. (7)
10. Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de uma ligação amida substituída, denominada ligação (3) _______________. (9)
12. As interações de (14) _______________ são dipolo-dipolo envolvendo os dipolos elétricos permanentes de grupos, tal como as carbonilas, dipolos transitórios derivados das flutuações das nuvens de elétrons em torno de qualquer átomo, e dipolos induzidos pela interação de um átomo com outro que contém um dipolo permanente ou transitório. São fracas e individualmente contribuem pouco para a estabilidade da proteína em geral. No entanto, em uma proteína bem empacotada ou na interação de uma proteína com outra proteína ou com outra molécula em uma superfície complementar, o número de tais interações podem ser substancial. (13)
14. As interações (13) _______________ estão entre as forças que estabilizam a molécula da proteína e permitem que uma enzima reconheça e se ligue ao seu substrato. (7)